渡辺 洋平 (ワタナベ ヨウヘイ)
WATANABE Yo-hei
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職名 |
教授 |
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学位 |
博士（理学）(東京工業大学) |
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専門分野 |
タンパク質、分子シャペロン、凝集体、脱凝集、ClpB |
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外部リンク |
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学内職務経歴 【 表示 ／ 非表示 】
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甲南大学 理工学部 教授
2017年4月 - 現在
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甲南大学 理工学部 准教授
2013年4月 - 2017年3月
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甲南大学 理工学部 講師
2005年4月 - 2013年3月
学外略歴 【 表示 ／ 非表示 】
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東京工業大学資源化学研究所
2004年4月 - 2005年3月
国名：日本国
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日本学術振興会
2001年4月 - 2004年3月
国名：日本国
論文 【 表示 ／ 非表示 】
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The fission yeast Greatwall-Endosulfine pathway is required for proper quiescence/G0 phase entry and maintenance. 査読あり
Aono Soma, Haruna Yui, Watanabe Yo-hei, Mochida Satoru, Takeda Kojiro
Genes to Cells 24 ( 2 ) 172 - 186 2019年2月
共著
DOI： 10.1111/gtc.12665.
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Sugita Saori, Watanabe Kumiko, Hashimoto Kana, Niwa Tatsuya, Uemura Eri, Taguchi Hideki, Watanabe Yo-hei
293 ( 50 ) 19228 - 19239 2018年12月
共著
担当区分：最終著者, 責任著者
ClpB, a bacterial homologue of heat shock protein 104 (Hsp104), can disentangle aggregated proteins with the help of the DnaK, a bacterial Hsp70, and its co-factors. As a member of the expanded superfamily of ATPases associated with diverse cellular activities (AAA+), ClpB forms a hexameric ring structure, with each protomer containing two AAA+ modules, AAA1 and AAA2. A long coiled-coil middle domain (MD) is present in the C-terminal region of the AAA1 and surrounds the main body of the ring. The MD is subdivided into two oppositely directed short coiled-coils, called motif-1 and motif-2. The MD represses the ATPase activity of ClpB, and this repression is reversed by the binding of DnaK to motif-2. To better understand how the MD regulates ClpB activity, here we investigated the roles of motif-1 in ClpB from Thermus thermophilus (TClpB). Using systematic alanine substitution of the conserved charged residues, we identified functionally important residues in motif-1, and using a photoreactive cross-linker and LC-MS/MS analysis, we further explored potential interacting residues. Moreover, we constructed TClpB mutants in which functionally important residues in motif-1 and in other candidate regions were substituted by oppositely charged residues. These analyses revealed that the intra-subunit pair Glu-401-Arg-532 and the inter-subunit pair Asp-404-Arg-180 are functionally important, electrostatically interacting pairs. Considering these structural findings, we conclude that the Glu-401-Arg-532 interaction shifts the equilibrium of the MD conformation to stabilize the activated form and that the Arg-180-Asp-404 interaction contributes to intersubunit signal transduction, essential for ClpB chaperone activities.
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Dynamic structural states of ClpB involved in its disaggregation function. 査読あり
Takayuki Uchihashi, Yo-hei Watanabe, Yosuke Nakazaki, Takashi Yamasaki, Hiroki Watanabe, Takahiro Maruno, Kentaro Ishii, Susumu Uchiyama, Chihong Song, Kazuyoshi Murata, Ryota Iino, Toshio Ando
Nature communications 9 2147 2018年6月
共著
担当区分：筆頭著者, 責任著者
The ATP-dependent bacterial protein disaggregation machine, ClpB belonging to the AAA+ superfamily, refolds toxic protein aggregates into the native state in cooperation with the cognate Hsp70 partner. The ring-shaped hexamers of ClpB unfold and thread its protein substrate through the central pore. However, their function-related structural dynamics has remained elusive. Here we directly visualize ClpB using high-speed atomic force microscopy (HS-AFM) to gain a mechanistic insight into its disaggregation function. The HS-AFM movies demonstrate massive conformational changes of the hexameric ring during ATP hydrolysis, from a round ring to a spiral and even to a pair of twisted half-spirals. HS-AFM observations of Walker-motif mutants unveil crucial roles of ATP binding and hydrolysis in the oligomer formation and structural dynamics. Furthermore, repressed and hyperactive mutations result in significantly different oligomeric forms. These results provide a comprehensive view for the ATP-driven oligomeric-state transitions that enable ClpB to disentangle protein aggregates.
DOI： 10.1038/s41467-018-04587-w
その他リンク： http://www.nature.com/ncomms/
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Fusion protein analysis reveals the precise regulation between Hsp70 and Hsp100 during protein disaggregation. 査読あり
Sayaka Hayashi, Yosuke Nakazaki, Kei Kagii, Hiromi Imamura, Yo-hei Watanabe
Scientific Reports 7 ( 1 ) 8648 2017年8月
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Analysis of the Cooperative ATPase Cycle of the AAA+ Chaperone ClpB from Thermus thermophilus by Using Ordered Heterohexamers with an Alternating Subunit Arrangement 査読あり
Yamasaki Takashi、Oohata Yukiko、Nakamura Toshiki、Watanabe Yo-hei
J Biol Chem. 290 ( 15 ) 9789 - 9800 2015年4月
総説・解説記事（Misc） 【 表示 ／ 非表示 】
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リング状ATPaseの新しい反応モデル-しゃくとり虫の動きでDNAを取り込む？
渡辺洋平
蛋白質核酸酵素 54 ( 6 ) 763 - 763 2009年5月
掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌） 出版者・発行元：共立出版
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Clpプロテアーゼ
渡辺洋平
蛋白質核酸酵素 53 ( 8 ) 1035 - 1036 2008年6月
掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌） 出版者・発行元：共立出版
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GrpE
渡辺洋平
蛋白質核酸酵素 53 ( 8 ) 1057 - 1057 2008年6月
掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌） 出版者・発行元：共立出版
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DnaK
渡辺洋平
蛋白質核酸酵素 53 ( 8 ) 1042 - 1042 2008年6月
掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌） 出版者・発行元：共立出版
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DnaJ
渡辺洋平
蛋白質核酸酵素 53 ( 8 ) 1040 - 1040 2008年6月
掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌） 出版者・発行元：共立出版
講演・口頭発表等 【 表示 ／ 非表示 】
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高度好熱菌由来トレオニンデアミナーゼのATP依存的構造・機能変化
岡田幸成、古川満柚、水谷正、丹羽達也、田口英樹、渡辺洋平
2023年度 甲南大学大学院自然科学研究科研究成果発表会 2023年11月
開催年月日： 2023年11月
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高活性型変異ClpBを用いた選択的なタンパク質分解システムの構築
三木雅士、辰巳綾理、渡辺洋平
2023年度 甲南大学大学院自然科学研究科研究成果発表会 2023年11月
開催年月日： 2023年11月
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ClpBの脱凝集能力を利用した新規選択的タンパク質分解システムの構築
三木雅士、辰巳綾理、渡辺洋平
第96回日本生化学会大会 (福岡) 2023年11月
開催年月日： 2023年10月 - 2023年11月
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高度好熱菌Thermus thermophilus由来のトレオニンデアミナーゼの生化学的解析
岡田幸成、古川満柚、水谷正、丹羽達也、田口英樹、渡辺洋平
第96回日本生化学会大会 (福岡) 2023年10月
開催年月日： 2023年10月 - 2023年11月
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脱凝集シャペロンClpBを土台とする選択的タンパク質分解システムの構築
三木雅士、辰巳綾理、渡辺洋平
第23回日本蛋白質科学会年会 (名古屋) 2023年7月 日本蛋白質科学会
開催年月日： 2023年7月
科研費（文科省・学振）獲得実績 【 表示 ／ 非表示 】
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任意のタンパク質やその凝集体を選択的にアンフォールドし分解するシステムの開発
2020年4月 - 現在
学術振興機構 科学研究費助成事業 基盤研究(C)
渡辺洋平
研究費にかかる研究（調査）活動報告書 【 表示 ／ 非表示 】
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2023年度 タンパク質の生成・成熟・再生における翻訳マシナリーと分子シャペロンの役割
研究費の種類： 教員実験費等
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2022年度 タンパク質の生成・成熟・再生における翻訳マシナリーと分子シャペロンの役割
研究費の種類： 教員実験費等
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2021年度 タンパク質の生成・成熟・再生における翻訳マシナリーと分子シャペロンの役割
研究費の種類： 教員実験費等
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2020年度 タンパク質の生成・成熟・再生における翻訳マシナリーと分子シャペロンの役割
研究費の種類： 教員実験費等
その他教育活動及び特記事項 【 表示 ／ 非表示 】
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2011年4月-現在
「研究の広場（自主実験）」の実施
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2011年2月-現在
「生物学科ニュース」の発行
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2008年11月
「ベーシックマスター生化学」分担執筆
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2008年10月-現在
生物学科低年次教育担当者連絡会議
ティーチングポートフォリオ 【 表示 ／ 非表示 】
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2023年度
教育の責任（何をやっているか：主たる担当科目）：
基礎生物学実験
教育の理念（なぜやっているか：教育目標）：
生物学の基礎的な実験技術の修得と原理を理解すること。
D. 基礎的な生命科学技術と、実験・観察結果を適切に解析・評価するための論理的思考力とを身につける。
E. 生物学に関する専門知識と技術を応用する力を身につける。
H. データ解析や調査に必要な情報処理技術を習得する。
I. 社会人に求められる協調性・責任感・倫理観を涵養する。教育の方法（どのようにやっているか：教育の工夫）：
事前に資料を配布し、行う実験に関する予備知識や手順を確認する。実験は数人のグループで行い、データの取得、解析、グラフ化、およびそこから導き出される結論について考察する。
教育方法の評価・学習の成果（どうだったか：結果と評価）：
改善点・今後の目標（これからどうするか）：
根拠資料（資料の種類などの名称）：